Czy łykać enzymy trawienne?
Autorka: Luiza Łuniewska
Rośnie popularność suplementów diety zawierających enzymy trawienne. Na rynku spotkać można np. mieszanki łączące bromelainę, papainę, amylazy czy lipazy mikrobiologiczne. Kupujący są przekonani, że dzięki nim poprawią trawienie, a co za tym idzie – samopoczucie. Jednak naukowcy przestrzegają, że choć enzymy te mogą wspierać procesy trawienne w określonych grupach pacjentów, to ich rutynowe stosowanie u osób zdrowych budzi wątpliwości.
Enzymy trawienne stanowią podstawowe narzędzie, dzięki któremu organizm ludzki jest w stanie pozyskiwać składniki odżywcze z pokarmu. Amylazy rozkładają węglowodany do cukrów prostych, lipazy odpowiadają za hydrolizę tłuszczów, a proteazy – takie jak pepsyna, trypsyna czy chymotrypsyna – rozbijają białka na mniejsze peptydy i aminokwasy. Naturalnym źródłem tych enzymów są narządy układu pokarmowego, przede wszystkim trzustka, żołądek i jelita. Jednak od kilku dekad coraz większe zainteresowanie budzą alternatywne źródła enzymów, które mogą wspomóc proces trawienia u osób z zaburzeniami metabolicznymi lub niewydolnością narządową.
Jednak nadużywanie preparatów zawierających sztuczne lub pozyskiwane z zewnątrz enzymy trawienne bywa groźne. Najpoważniejszym przykładem jest udowodniony związek wysokich dawek enzymów trzustkowych (pankreatyna/pankrelipaza) z występowaniem włóknienia okrężnicy oraz ostrymi niedrożnościami jelit. Enzymy roślinne, takie jak bromelaina czy papaina, mogą powodować działania niepożądane: bromelaina wykazuje właściwości przeciwzakrzepowe i może zwiększać ryzyko krwawień lub nasilać działanie leków przeciwzakrzepowych, a papaina bywa źródłem reakcji alergicznych (opisane są przypadki uogólnionej nadwrażliwości i lokalnych reakcji). Najczęściej obserwowanymi efektami są dolegliwości żołądkowo-jelitowe — bóle brzucha, biegunka, wzdęcia — i zmienność efektu wynikająca z braku standaryzacji preparatów dostępnych OTC.
Prof. Markus Büchler z Uniwersytetu w Heidelbergu podkreśla w „Gut”, że „enzymy są aktywnymi biologicznie białkami, które mogą wchodzić w interakcje z lekami oraz wywoływać działania niepożądane”. Dotyczy to zarówno preparatów roślinnych, jak i mikrobiologicznych czy zwierzęcych. Niekontrolowane stosowanie suplementów może przynieść więcej szkód niż korzyści, szczególnie u pacjentów z chorobami przewlekłymi. Dlatego eksperci zalecają, by preparaty enzymatyczne były stosowane pod nadzorem lekarza.
Jednym z najczęściej badanych enzymów są proteazy roślinne, takie jak papaina z papai czy bromelaina z ananasa. Jak podkreśla prof. Rajesh Gupta z All India Institute of Medical Sciences, „papaina i bromelaina wykazują aktywność podobną do proteaz wydzielanych w przewodzie pokarmowym człowieka, co może mieć znaczenie kliniczne u pacjentów z upośledzonym trawieniem białek” („Journal of Clinical Gastroenterology”).
Bromelaina jest przedmiotem licznych badań – w pracy opublikowanej w „Phytotherapy Research” autorzy wskazali, że suplementacja tym enzymem łagodzi objawy dyspepsji czynnościowej. Dodatkowo bromelaina zachowuje aktywność w kwaśnym środowisku żołądka. Podobnie papaina od wieków stosowana w tradycyjnej medycynie Ameryki Południowej znalazła potwierdzenie w badaniach jako wsparcie dla metabolizmu białek.
W literaturze zwraca się uwagę także na mniej popularne enzymy roślinne. Ficyna, pozyskiwana z fig, czy aktynidyna występująca w kiwi, również rozkładają białka i są stosowane w przemyśle spożywczym. W środowisku medycznym wciąż trwa dyskusja na temat ich skuteczności klinicznej. Dr Maria Rescigno z Humanitas University w Mediolanie zauważa, że „enzymy pochodzenia roślinnego muszą zostać poddane ocenie biodostępności, ponieważ nie każdy z nich zachowuje aktywność w przewodzie pokarmowym człowieka”.
Drugim istotnym źródłem enzymów są mikroorganizmy. Bakterie i grzyby od dawna wykorzystywane są w fermentacji, a enzymy przez nie wytwarzane znajdują zastosowanie nie tylko w przemyśle spożywczym, ale również farmaceutycznym. Amylazy, lipazy czy proteazy produkowane przez szczepy Aspergillus, Bacillus czy Saccharomyces stały się podstawą wielu suplementów dostępnych na rynku. Dr Jan Vandamme z Ghent University pisał w „Trends in Biotechnology”, że „enzymy mikrobiologiczne oferują przewagę w postaci powtarzalności procesu produkcyjnego i możliwości inżynierii ich właściwości tak, aby odpowiadały konkretnym potrzebom klinicznym”. Dzięki biotechnologii możliwe jest projektowanie enzymów o zwiększonej odporności na warunki środowiska żołądka, co zwiększa ich potencjalną skuteczność.
10 rzeczy, które warto wiedzieć o trzustce
Trzustka przez wiele lat pozostawała w cieniu innych narządów, takich jak serce czy wątroba. Dopiero współczesne badania zaczynają odsłaniać przed nami złożoność jej funkcji i znaczenie dla zdrowia człowieka. To nie tylko organ odpowiedzialny za produkcję enzymów trawiennych i regulację poziomu cukru we krwi, ale także strażnik równowagi metabolicznej, którego potencjał naukowcy dopiero zaczynają w pełni rozumieć.
Zastosowanie mikrobiologicznie pozyskiwanych enzymów wydaje się też bezpieczniejsze. W porównaniu z preparatami zwierzęcymi ogranicza się ryzyko przenoszenia patogenów, a proces produkcyjny może być lepiej kontrolowany. Z drugiej strony konieczne są badania kliniczne, które potwierdzą ich realne działanie w organizmie człowieka, ponieważ aktywność in vitro nie zawsze przekłada się na efekty terapeutyczne.
Ważną rolę w medycynie wciąż odgrywają preparaty enzymatyczne pochodzenia zwierzęcego. Trypsyna, chymotrypsyna czy pankreatyna pozyskiwana z trzustek bydła lub świń od dekad stosowane są w leczeniu niewydolności trzustki. W „World Journal of Gastroenterology” opublikowano analizę, z której wynika, że odpowiednio standaryzowane preparaty zwierzęce skutecznie wspomagają trawienie u pacjentów z przewlekłym zapaleniem trzustki czy mukowiscydozą. Wyzwanie stanowi jednak konieczność ścisłej kontroli jakości, by uniknąć zmienności aktywności enzymatycznej oraz ryzyka immunologicznego. Z tego względu coraz częściej sięga się po metody rekombinacji genetycznej, które pozwalają na uzyskanie czystych, identycznych sekwencji enzymów w laboratorium.
Współczesna biotechnologia otwiera nowe kierunki rozwoju. W „Nature Reviews Drug Discovery” badacze zwracają uwagę na inżynierię białek, która pozwala tworzyć enzymy o zmienionej strukturze, lepiej przystosowane do warunków przewodu pokarmowego. Przykładem są kapsułkowane preparaty enzymatyczne, w których białka chronione są przed działaniem kwasu solnego, by dotrzeć w aktywnej formie do jelita cienkiego. Trwają także prace nad enzymami rekombinowanymi, które mają działać bardziej selektywnie i w sposób przewidywalny.
